Ig由肽链组成，其单体包括两条重链及两条轻链，链间和链内由二硫键相连接。
多肽链及二硫键
重链约含446个氨基酸残基，其分子量（MW）约53kD（IgG）或75kD（IgM）；轻链约含214个氨基酸残基，MW约22. 5kD。轻、重链间及重链间借二硫键及非共价键相连，每条链内也有二硫键。这些链间二硫键维持着轻-重、重-重4个链之间关系，链内二硫键将各链分成功能区。故这些二硫键在维持Ig分子构型的稳定性上起重要作用。此外，在电镜下可见抗体分子结晶呈Y字形外观（图6-15）。
功能区
轻、重链的氨基末端（N末端）因易发生变异，叫可变区（V区）；其余部分直到羧基端（C末端），氨基酸结构稳定，称恒定区（C区）。轻链有一半（第1～107）氨基酸残基为V区（VL），其余为C区（CL）；重链的1/4（第1～120）氨基酸残基为V区（VH），其余为C区（CH）；重链有1个V区及3或4 个C区：CH1、CH2、CH3，少数Ig还多一个恒定区（Ch4）。1条重链V区和1条轻链V区共同组成抗体分子上的抗原结合位点，或称抗体结合价，一个Ig单体上有两个结合价。
在轻、重链的可变区上，有3个氨基酸序列短片段易发生变换，故称为超变区。超变区氨基酸是抗体直接与抗原决定簇（表位）接触的部位，也是抗体多样性的主要结构基础。从功能角度上看，又称为互补决定区（complementarity determining region，CDR）。此外，超变区紧密相邻的氨基酸序列相对稳定，称为骨架区，占可变区组成的80%。
进一步剖析发现，重链上的3个C区与轻链上的C区彼此结构相似，每一区含有约100～110个氨基酸残基，由链内的二硫键连接组成一个环。无论轻、重链上的V区都有类似结构。Ig的一条重链上有4个功能区：VH、CH1、CH2、CH3，少数还有CH4，一条轻链有两个功能区：VL及CL。
绞链区
绝大多数重链的CH1与CH2之间有一小段富含半胱氨酸及脯氨酸的序列，称绞链区。连接两重链和轻重链的二硫键位于此区。半胱氨酸和脯氨酸是亚氨基酸，不能折叠成α螺旋故该区肽链呈伸展状态，易被酶解。绞链区也可使抗体分子具有可曲性，可使Y字形双臂呈90°～180°。此外，还赋予抗体补体结合等性质。
酶解碎片
木瓜蛋白酶作用于绞链区链间二硫键附近略靠重链的氨基端一侧，得到3个大小相似的碎片，其中两个相同，各含一条L链及半条H链及各含一个抗原结合位点，称为Fab片段（antigen binding fragment）。第3个碎片包含两条重链的另一半，称为Fc（crystalligable fragment）。胃蛋白酶作用位点在绞链区链间二硫键附近略偏羧基端的一侧，可得到一个大片段，分子量约100kD，Y形分子两臂仍连接一起，故含2个Fab片段，此二价片段称为F（ab）2。Y形分子的柄受胃蛋白酶进一步消化，成为小片段肽链。
免疫球蛋白分子被蛋白酶分解示意图
上图：Ig分子被胃酶水解，自二硫键C末端一侧断裂，成为一大片及一些小碎片 下图：Ig分子被木瓜酶水解，自二硫键N端侧断裂，成为三个大小相似片段
碳水化合物部分
有一些长短和形状不同的糖链附在Ch2功能区，在天冬酰胺的第1个碳与糖N乙酰葡糖胺之间形成一个键。其功能尚不明，可能在Ig分子的运转和分泌上起作用。若干扰α及ε链的糖基化反应，便可阻止IgA及IgE分子的分泌。这些糖链数目在Ig类之间也不相同：分子IgG有2个糖链，IgM有10个，IgA有16个，IgE有12个。
功能区的三级结构
如下图所示，一条轻链上的2个功能区CL及VL和连接二者的一小段“转弯”区。CL及VL的空间构象大体一致。在晶体衍射观察下呈卵形或圆筒形外观。每个功能区的多肽有特征折叠，叫做Ig褶。肽链沿自身按相反方向来回折叠（即反向平行）形成片状，所谓β-折叠层（βpleated sheets）。当折叠改换方向时，每股弯曲呈发夹型。几乎在所有的弯曲处都含有一个高度保守的甘氨酸。每个功能区由两个β-折叠区（X 及Y）组成，其间由二硫键固定。CL功能区的两片折叠层分别含3股及4股的反向平行股；而VL功能区的两片层分别含4股及5股。VL近N端的3个反向平行折叠的肽环（标有氨基酸序号26、53、963个环）就是超变区或互补决定区所在部位。肽环的形状、走向可因氨基酸组成的变更而异。这种局部氨基酸的多变性并不损及β-折叠片的7股及9股骨架。此外，每个V区有4个保守的骨架序列。VL及VH上各有3个互补决定区（CDR），这6个CDR形成抗体结合部位。由于它位于V区的自由端而获得一定的移动性，有利于结合抗原。
免疫球蛋白轻链可变区、恒区及高度可变区立体构象；CDR1～3表示三个高度可变区位置 黑条表示二硫键（摘自Edmundson AB：1975）
抗体与抗原的结合
一个Fab片段中一般形成15nm×0. 6nm×0. 6nm的腔隙，表面由6个超变区环围，构象随Ig分子不同而异，体现了抗体结合部位的特异性。另外，由“转弯区”绞旋160°～170°，使两个恒定区（CL及CH1）互以4股折叠的疏水面相向而紧密贴合。两个可变区（VL及VH）则互以5股折叠层的亲水面相向，得以容纳水相抗原进入。总之，不同Ig的结合部位可呈现出空间构象千姿百态的抗原受纳腔，腔面上有各种活性基团和电荷布局，而具有形形色色的空间构象。活性基团和电荷布局不同的抗原或半抗原，便可按照与抗体结合部位对应的互补关系而“对号入座”，呈现专有的特异性反应。但抗原抗体结合的对应互补点关系并非绝对的。一种抗体可能与若干种抗原结合。反之，一种抗原决定簇也可能与若干种抗体结合。因为只要抗原分子上某一局部（决定簇）能被抗体结合部位所容纳，互补匹配，便可导致抗原抗体结合。这便是交叉反应的道理。
