浆细胞作为B细胞分化的终末细胞，主要功能是合成、组装和分泌免疫球蛋白。浆细胞发达的粗面内质网和高尔基体即与其主要细胞功能有关。由于是分化末期细胞，因而DNA合成率很低，但有关糖分解和三羧酸循环的酶仍具活性，戊糖磷酸旁路的酶活性仍存在，然而活性很低。
B细胞接触抗原后，在T细胞和巨噬细胞的协助下，此结合抗原的B细胞克隆即增殖，分化为记忆性淋巴细胞和分泌针对该抗原的特异性抗体的浆细胞。浆细胞不能再分裂、增殖。由于抗体主要来源于浆细胞，故抗体的多寡就取决于浆细胞生成率及其功能性半衰期的长短。抗体虽由浆细胞生成，但经T细胞加以调节，同时已产生的抗体可以通过结合抗原，进而清除抗原，抑制更多浆细胞的生成，阻止抗体的过量生成。
一株浆细胞的产生是由一种抗原刺激B细胞而引起。每株浆细胞只能合成一种特异的、仅能与该相应抗原结合的抗体。由于周围环境中的抗原复杂多样，因而机体的浆细胞群也是由难以计数的多株（多克隆）浆细胞组成，由其合成、分泌的免疫球蛋白（抗体）自然也就是难以计数的多克隆性。据推算，人体可以合成107～108种分子结构不同的、特异的免疫球蛋白，足以对各种不同抗原刺激做出特异的应答反应。免疫球蛋白这种复杂多样的分子结构特异性是由免疫球蛋白的基因重排所决定的。
一个免疫球蛋白分子由4条肽链即2条相同的重链和2条相同的轻链组成，肽链之间由二硫键连接。每条重链由可变区（VH）和恒定区（CH）组成。每条轻链也由可变区（VL）和恒定区（CL）组成。由于重链恒定区结构的不同而将重链分为5类：γ、α、μ、δ、ε。由于轻链恒定区结构的不同而将轻链分为两类：κ、λ。免疫球蛋白是由两条相同的重链和两条相同的轻链组成，其型别取决于重链类型，即两条γ链与两条κ链或两条λ链组成IgG，两条α链与两条κ链或两条λ链组成IgA，两条μ链与两条κ链或两条λ链组成IgM，两条δ链与两条κ链或两条λ链组成IgD，两条ε链与两条κ链或两条λ链组成IgE。在同一类型免疫球蛋白中，由于恒定区中部分氨基酸排列顺序不同，二硫键的数目和位置不同，又可分为若干亚型，如IgG又分为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4四个亚型，IgA分为IgA1、IgA2两个亚型，IgM分为IgM1、IgM2两个亚型。即使同一类型、同一亚型的免疫球蛋白分子，由于重链、轻链可变区氨基酸组成、排列的不同，它们之间的免疫特异性也不相同。一个B细胞接受抗原刺激后，分化为一株（克隆）浆细胞，此克隆浆细胞只能合成一种特异的免疫球蛋白。在正常情况下，机体接受多种多样不同抗原刺激，不同B细胞接受不同抗原刺激，分化为不同克隆浆细胞，合成不同免疫特性的免疫球蛋白。因此，机体内浆细胞群体是由成千上万不同克隆的浆细胞所组成。免疫球蛋白这种多克隆性，或称多态性，是机体适应环境所必需的。
免疫球蛋白分子结构的复杂多样性是由基因家族和基因重排决定的。编码免疫球蛋白的基因家族由3个互不相连的基因组成：一个重链基因位于14号染色体长臂（14q32），一个κ链基因位于2号染色体短臂（2p12），一个λ链基因位于22号染色体长臂（22q11. 12）。每个B细胞、浆细胞都具有上述3个基因，但每个B细胞、浆细胞只能合成一种重链和一种轻链，而且不同B细胞、浆细胞合成的重链和轻链在可变区（V区）的氨基酸序列各不相同，从而决定了不同B细胞、浆细胞所合成的免疫球蛋白具有各自特有的免疫特性。这一切是如何发生的呢？简而言之，当B细胞接受抗原刺激后，再向浆细胞分化、成熟的过程中，发生了复杂的基因重排现象。其机制包括：①基因构成中包括有多个不同的V（variable segment，可变区片段）基因片段、J（joining segment，连接区片段）基因片段和D（diversity segment，多变区片段）基因片段；②上述不同的V、J、D片段可随机组合而产生完整的可变区基因（V基因）；③在随机重组过程中可发生误差；④在基因重排的DNA片段内发生体细胞突变；⑤重链和轻链聚合形成可结合抗原的免疫球蛋白单体。上述各过程均独立进行，其结果就形成了免疫球蛋白的复杂多样性。此外，每个B细胞、浆细胞都具有两个不同轻链（κ和λ）基因，但都只能有1个轻链基因表达，即只能合成1种轻链，其机制为何？这是因为当一个轻链基因表达时，另一个轻链基因的表达即被抑制，此种现象在遗传学中普遍存在，称为“等位基因排斥”。至于重链型别合成的选择，同样也受“等位基因排斥”规律的支配；即当B细胞在T细胞协助下接受抗原刺激后，受T细胞分泌的淋巴因子的调节，向浆细胞分化并选择一种重链的合成，而其他重链的合成即被抑制。
浆细胞的生物功能是合成、分泌免疫球蛋白，在体液免疫中起重要作用，体内所有5种免疫球蛋白IgG、IgA、IgM、IgE、IgD均由浆细胞合成。IgG是体内主要血清抗体，占成人血清抗体的80%，约45%分布于血管内，55%分布于血管外。分子量为150kD，半衰期23天。由于γ链恒定区氨基酸组成及二硫键数目、位置的不同，IgG又可分为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4四个亚型；其中IgG1占65%，具有结合补体、通过胎盘和异型亲细胞抗体功能；IgG2 和IgG3各占23%和8%，与补体结合能力差；而IgG4不能与补体结合，也不能通过胎盘。IgG作为主要血清抗体，对各种病毒、细菌、毒素、真菌、寄生虫等都有活性。IgA约占成人血清抗体的15%，主要由分布于呼吸道、胃肠道的浆细胞分泌，分子量为170kD，半衰期6天，存在于初乳、泪液、唾液、呼吸道分泌液、消化道分泌液等分泌液中，对细菌起调节作用而利于吞噬，并可能有抵抗细菌和抗病毒作用，是机体抵抗微生物感染的第一道防线。IgM有很强的凝集作用，是主要的凝集素，有激活、结合补体，中和毒素，杀伤细菌、病毒的作用，其含量约占血清抗体的5%。IgD在体内的含量甚低，分子量150kD，半衰期约2～8天，生理功能尚不清楚，但知其功能是非特异性的。IgE的分子量为185kD，半衰期1～5天，在正常情况下含量甚微，主要分布于组织中。IgE能够激活肥大细胞释放组胺，引发过敏反应，故在过敏反应时IgE水平升高。据报道，IgE有抗寄生虫感染作用。
（武永吉）
