在组织中,趋化因子大多以C‐末端的碱性氨基酸所形成的α‐螺旋结合于细胞表面,或结合于细胞外基质的酸性大分子葡胺聚糖(glucosaminoglycans,GAG基序)。认为与GAG结合的趋化因子在白细胞的渗出上起重要作用。各趋化因子间在一级结构上同源性差异很大(21%~70%),但却有同样的高级结构:游离的N端以二硫键锚定在由3个反向平行的β片层上,C端的α‐螺旋则垂直于β‐片层之上[ 1,3 ]。趋化因子的一级氨基酸结构基序不同,基于氨基末端的保守半胱氨酸基序分为四个亚家族。虽然如此,由于习惯目前还有很多人以传统的方式称呼各种趋化因子。
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