大量证据表明端粒酶活性受转录后机制调控。翻译后,端粒酶全酶的组装、功能活性的维持都需要和其他蛋白的相互作用。由于端粒酶的半衰期超过24小时,直接的蛋白相互作用导致全酶构象的改变有可能调控其活性。已经证实野生型或重组抑癌基因p53蛋白与hTEP1可以免疫共沉淀,而且重组p53蛋白不仅与hTEP1结合,还抑制端粒酶活性,完整的p53羧基末端是抑制端粒酶活性所必需的。同时在前列腺癌的发展过程中,Hsp90蛋白作为分子伴侣,参与了端粒酶活性的上调[ 22 ]。