一、多肽的产生及转运

装载到MHC Ⅰ类分子上的多肽在胞质中主要是通过泛素‐蛋白酶体途径产生的。免疫蛋白酶体倾向于在疏水和碱性残基后剪切，故这些肽段的C末端大多为碱性或疏水氨基酸，更有利于被TAP转运和与MHC Ⅰ类分子抗原结合槽结合。一种观点认为ERAAP能够修剪前体多肽至8～9个氨基酸的MHC Ⅰ最适结合长度，并且这种修剪受到N端和C端残基的共同影响，这说明ERAAP是以一种与MHC Ⅰ结合多肽方式类似的方式与多肽前体结合，进行修剪，从而行使一种“分子尺”的作用［ 16 ］。而另一种观点认为，MHC Ⅰ类分子在多肽修剪的过 ......