关于蛋白质精氨酸甲基转移酶,通过研究重组PRMTs的特性,已经取得许多成果。但是,它们通常以标签融合蛋白的形式表达,与内源性蛋白质相比,有不同的催化和底物识别特性,也可能缺乏一些必需的附属亚单位。研究显示,PRMTs通常与其他多肽形成细胞内复合物,影响其活性,这一事实提醒应谨慎理解从重组融合蛋白研究中得到的结果。由于蛋白‐蛋白之间的相互作用,可能是永久的,也可能是暂时的,因此,从细胞和组织中纯化PRMTs能使那些结合比较紧密的分子停留在纯化蛋白上。这种研究必将为肿瘤的诊断、治疗提供新的思路与方向。 ......