（三）蛋白质的立体结构转换

早在20世纪70年代，就提出了蛋白质一级结构决定其高级结构的学说，认为蛋白质折叠是受热力学因素控制的，给定的一级序列能够自发地折叠成具有特定空间结构和生物功能的蛋白质分子，天然蛋白质处于能量最低（即热力学最稳定）的状态。如果某个蛋白质折叠成天然活性状态的活化能较大，折叠反应就会受动力学因素的控制，先达到结构亚稳态，接着才受热力学因素的影响，慢慢转化为能量最低状态。的结构转换导致疏水核的暴露和亲水面的减少,容易引起蛋白质分子间形成交叉β‐折叠结构（cross‐β‐sheet），这可能是引起prion等蛋白质分子间积聚的主要原因。