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二、NMR实验及蛋白质化学位移指认

通过磁共振方法解析蛋白质溶液结构,需要首先对蛋白质的1H、15N、13C原子进行比较完整的化学位移指认。因为蛋白质分子是由氨基酸通过肽键连接,化学位移指认的主要目的是确定自旋系统的顺序连接关系,并与蛋白质的氨基酸序列对应。化学位移指认策略主要分成两大类,即依赖于NOE的策略和依赖于J-耦合的策略。后者由Bax等人在20世纪90年代中期提出,主要是结合13C β和13C α的化学位移来实现主链骨架指认及顺序连接,目前广泛用于10~30kDa蛋白质的研究。另外,还可以结合HBHA(CO)NH实验给出的1H β ......

——《医学分子生物学实验技术》
书名:《医学分子生物学实验技术》
栏目:医学分子生物学实验技术 > 第十一章 蛋白质的空间结构分析 > 第四节 蛋白质的液相空间结构解析
作者:药立波
参编:韩骅,常智杰,焦炳华,马文丽,王丽颖
页码:207-208
版本:2
出版社:人民卫生出版社
出版时间:2011-06-01
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