类分子由α链和β链以非共价键互相连接成异二聚体。2)、2个穿膜序列和胞内段。2和β2结构域可与T细胞表面的CD4受体相结合。类分子的抗原结合槽由α1与β1.结合槽的两端是开放的,可容纳13~30个氨基酸残基的抗原肽。通常抗原肽由9个氨基酸残基组成九肽核心结合序列,以氢链与Ⅱ类分子结合。类分子的多态性残基也都出现在肽结合槽处,多态性残基决定了肽结合槽表面化情况,是肽结合特异性及亲和力的主要决定簇。这种多态性保证了Ⅱ类分子与微生物抗原结合的多样性(图4‐。抗原呈递细胞通过吞饮或内吞作用,将外来蛋白质抗原分解为 ......