TAP相关蛋白Tapasin除在PLC中起着桥梁作用之外,它还能稳定多肽‐接受状态的MHC Ⅰ类分子,增强多肽与TAP的结合,阻止未成熟的MHC Ⅰ类分子离开内质网。其中,与多肽N端结合的一端仍然与结合多肽时状态一样,而与多肽C端结合的部分α螺旋(包括F‐口袋)却表现出明显的构象多变性,尤其是为破坏抗原结合槽C端部分而向外卷起的α 2‐1短螺旋区。作者进一步猜测Tapasin通过允许大量的不同“候选”多肽不断与MHC抗原结合槽结合,最终遇到一个能成功克服能势的合适多肽,进而发生MHC Ⅰ构象变化,最后MH ......