乳酸脱氢酶(lactic dehydrogenase,LDH)是一种广泛存在于人体及动物体内的糖酵解酶,其中以心、肾和肝组织含量最丰富。乳酸脱氢酶同工酶有5种,其中LDH1和LDH2主要存在于心肌,因此血清中或冠脉回流液中乳酸脱氢酶,尤其是LDH1和LDH2活性升高,可反映心肌组织的病变。LDH测定是酶测定中重复性和准确性最差的一个,由于血清中含有五种同工酶,每种同工酶的最适反应条件都不相同,病理条件下,血清中同工酶组成差异很大,所以很难找出一个测定血清LDH的最适条件。NADH不稳定,暴露在潮湿空气中和在溶液里,易产生对LDH活力有抑制的物质,在碱性溶液中比在酸性溶液中稳定,在Tris缓冲剂中比在磷酸盐缓冲液中稳定,此溶液最好临用前配制。
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