链激酶(streptokinase,SK)由β‐溶血性链球菌A、C、G族产生,是体内血纤维蛋白酶原最有效的活化剂之一。链激酶在天然宿主中并不糖基化,而用毕赤酵母作宿主表达的链激酶发生了糖基化。由于链激酶C末端容易被降解,而链激酶一个潜在糖基化位点非常靠近C末端的蛋白酶切割位点,在该位点的糖基化修饰,可能通过掩盖蛋白酶的切割部位而具有保护效应。胸腔内注入链激酶等溶栓药物,是通过降解纤维蛋白而达到降低胸膜腔积液粘稠性、溶解和清除胸膜间的粘连和间隔带、促使多房性分隔和包裹消失,从而保证胸膜腔积液引流通畅,引流量增加,积液清除彻底,药物易于进入病变处,使积液压迫的肺组织得以复张。
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