对天然抗原表位的研究不象半抗原‐载体复合物那样简单,但是借助现代科学技术的进步,目前对表位已经有比较深刻的认识。抗体分子的抗原结合点并不很大,所以表位一般只占有大约3nm × 1 ﹒ 5nm × 0 ﹒ 7nm的空间,即5~7个氨基酸、单糖或核苷酸残基的大小,至多不超过20个氨基酸残基。对一种MHC单倍型阻碍作用的氨基酸残基,对另一MHC单倍型就不会表现干扰作用。其一特殊氨基酸残基的表位阻碍可因存在另一具有受纳性受体特异性T细胞而被消除.但这些潜在的免疫原性决定簇两侧的氨基酸残基对于免疫应答发生的后果也有明显影响。特别是当病原体原先起作用的决定簇由于发生逃逸宿主防御机制而发生突变时,更为明显。
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