细胞内结构域,由542个氨基酸残基组成,含有无活性的酪氨酸激酶和几个酪氨酸磷酸化的位点。EGFR与配体结合后形成同种或异种二聚体,激活细胞质部分的酪氨酸激酶,使酪氨酸自身磷酸化。在多数情况下,EGF受体被磷酸化的酪氨酸位点同靶蛋白(酶)的SH2结构域相互作用,将靶蛋白(酶)激活,引起细胞应答。另外,磷酸化的酪氨酸位点也可以同具有SH2结构域的磷脂酶C γ相互作用,并将磷脂酶C γ激活,激活的磷脂酶C γ可将质膜中PIP2水解成IP3和DAG,引起与磷脂肌醇‐G蛋白耦联系统类似的信号转导。与其他靶向EGFR ......