[治疗]二、14‐3‐3 蛋白的结构与功能

1967年Moore和Pere ［ 2 ］在牛脑中发现一种酸性蛋白，含量很高，约占可溶性蛋白的1%，依据其在DEAE‐纤维素色谱上的组分数以及在淀粉凝胶电泳中的迁移位置，命名为14‐3‐3蛋白。随后的大量研究表明［ 18 ］ 14‐3‐3蛋白在所有的真核细胞中均有表达，是由不同基因编码的高度同源的蛋白家族。抑制蛋白间的相互作用:由于类似“分子砧”的作用，与14‐3‐3蛋白结合后，部分配体蛋白与其他蛋白的结合位点被隐藏或封闭，使结合能力下降或丧失。最有力的证明是RAF1蛋白通过这一机制与BCR ［ 32 ］、PKC‐ζ ［ 33 ］、A20 ［ 34 ］等蛋白相互连接，发挥作用。