装载到MHC‐Ⅰ类分子上的肽段是由在细胞内表达的蛋白经过胞质内的26S蛋白酶剪切生成。内源性抗原首先在胞质内与泛素结合,泛素化的蛋白质打开空间结构后释放泛素,线形的蛋白质进入免疫蛋白酶体中被水解成6~30个残基的肽段,该免疫蛋白酶体倾向于在疏水和碱性残基后剪切,故这些肽段的C末端大多为碱性或疏水氨基酸。这些现象暗示ERAAP可能被召集到肽段负载复合物修剪切割已经结合到MHC‐Ⅰ类分子上的肽段,但ERAAP参与到肽段负载复合物中可能只是瞬间,另一方面,ERAAP可能与复合物中的蛋白分子相互作用。 ......