为什么免疫球蛋白有不同类别？

答：免疫球蛋白（Ig）的基本结构由对称的四条肽链组成，包括两条重链（heavy chain，H chain）和两条轻链（light chain，L chain）。重链和轻链之间，分别由数量不等的二硫键连接。这种四肽链的结构又称为免疫球蛋白的单体。重链的相对分子质量为50 000～70 000，由450～550个氨基酸残基组成。各类Ig重链恒定区的氨基酸残基组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。据此，可将Ig分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别称为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类别的Ig具有不同的特征，即使是同一类Ig其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此又可将同一类Ig分为不同的亚类。如人IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分IgA1和IgA2。轻链相对分子质量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。轻链有两种，分别为κ链和λ链，据此可将Ig分为两型，即κ型和λ型。尽管一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的，但同一个体内可存在分别带有κ和λ链的Ig分子。