角蛋白中间丝结构特征

表皮角质形成细胞占整个表皮结构组成的85%以上。角蛋白( keratin)是表皮及毛发角质形成细胞内的主要结构蛋白,是角质形成细胞和其他上皮细胞的标志性成分。所有的角质形成细胞包含8~10 nm直径的角蛋白,其直径介于肌纤维(microfilaments,6 nm)和微小管( microtubules,23 nm)之间,因而归属于中间丝(intermediate filaments)家族。

角蛋白中间丝结构特征

角蛋白是分子量40~70 kD的角蛋白中间丝家族。和所有中间丝一样,角蛋白具有长约47 nm、由约310个氨基酸组成的中央杆状α螺旋功能区。中央α螺旋区分子量约38 kD.其特征是每7个氨基酸为一组形成一种有规则的重复(abcdefg)n。其中a和d位上的氨基酸基因是非极性基因,而其他位置上则为极性基因或是带电荷基因。中央α螺旋区由4个这样的螺旋状结构组成,彼此由短的连接区相隔(上图)。由于这种每7个氨基酸一组的重复及其在α螺旋一侧形成的非极性基因带,中间丝纤维在溶液中自然聚合成螺线状二聚体,二聚体形成四聚体,两个四聚体又聚合成八聚体,最终形成10 nm直径的纤维丝。角蛋白纤维常常聚集一起形成张力丝,这些张力丝贯穿于细胞质,终止于连接相邻角质形成细胞的桥粒复合体或表一真皮交界处的半桥粒复合体。

根据氨基酸序列、电荷、大小、免疫学特征以及与羊毛的同源性(homology),人类角蛋白分为两大家族:

  1. Ⅰ型,酸性角蛋白,分子量较小,约40-63 kD,包括K10~20;
  2. Ⅱ型,中性或碱性的角蛋白,分子量较大,约53~67 kD,包括K1~9。

除具有上述中间丝纤维的共性外,角蛋白还具有其独有的特征:

  1. 不同的角蛋白相互之间的基因核酸序列变异较大。
  2. 它们的表达特异性地局限于上皮组织。
  3. 角蛋白纤维是由Ⅰ型和Ⅱ型以1:1比例聚合而成的异种二聚体,而非其他中间丝的同种二聚体。角蛋白特定的配对表达取决于细胞类型、组织类型、发展阶段、分化状况以及疾病的影Ⅱ向。大量的研究显示角蛋白表达是遵循一定规律的。
  4. 角蛋白的表达具有分化特异性。在表皮中,基底层未分化细胞及向表面移行的不同分化程度的角质形成细胞表达不同的角蛋白。

尽管各角蛋白间核酸序列变异较大,但它们之间α螺旋区的氨基酸序列同源性较高,不同的Ⅱ型角蛋白间可达60%以上.2B区可达67%-87%。而Ⅰ型角蛋白之间2B区氨基酸序列的同源性变异较大(47%~95%)。两型角蛋白间2B区同源性则在31%-42%。相反,角蛋白N(氨基)和C(羟基)末端序列变异很大,它们的大小、序列以及一、二级结构均各不相同。这种结构上的独特性被认为是它们功能上特异性的基础。

 

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