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蛋白质分子的基本构建单位——氨基酸

氨基酸是蛋白质的基本构建单位。在生物体内发现的氨基酸达180多种,但参与蛋白质生物合成的普通氨基酸一般只有20种(下表)。

氨基酸的构型

普通氨基酸是α-氨基酸,其α碳原子分别连接4个不同基团:氨基(—NH2)、羧基(—COOH)、氢原子和一个侧链基团(R),这种不对称的分子结构称为手性分子(chiral molecules)。氨基酸有两种异构体(L-/D-构型),互为镜像。构建蛋白质分子的氨基酸几乎都是L-构型。

构型(configuration)是指由于不对称碳原子或双键的存在,造成有机分子的组成基团在空间的排列顺序不同,形成立体异构体,这些异构体之间相互转换必须发生共价键断裂。以含不对称碳原子最少的糖分子——L-/D-甘油醛为标准,可以确定氨基酸或其他手性分子的构型。与双键相连的基团也不能自由旋转,形成顺式(cis-)和反式(trans-)两种构型。L-和D-构型异构体具有相同的熔点、溶解度等物理、化学性质,但旋光方向相反,故称之为光学异构体。

20种普通氨基酸的名称和符号

20种普通氨基酸的名称和符号

氨基酸的类型

普通氨基酸的一般结构相同,其区别在于侧链基团的大小、形状、电荷、亲疏水性等。20种常见的普通氨基酸可分为以下几种类型。

亲水性氨基酸(9种):碱性氨基酸(Lys、Arg、His),酸性氨基酸(Asp、Glu)和极性氨基酸(Ser、Thr、Asn、Gln)。亲水性氨基酸含有离子型的或极性侧链,经常出现在水溶性球蛋白表面,形成和其他极性分子的相互作用位点。

疏水性氨基酸(8种):Ala、Val、Ile、Leu、Met、Phe、Tyr和Trp。疏水性氨基酸含有非极性的脂肪族或芳香族侧链,不溶或微溶于水,往往聚集在球蛋白内部,形成疏水性核心。

特殊氨基酸(3种):Cys、Gly和Pro。Cys含有巯基(—SH),可与另一个Cys侧链形成二硫键(—S—S—),以维持蛋白质分子的三维结构。Gly侧链只有一个氢原子,适合于出现在多肽链折叠形成的狭小空间。Pro是唯一的亚氨基酸,其存在往往使多肽链的折叠打结(kink)。

在某些古细菌(Archaea)的蛋白质分子中,又发现了第21种和第22种氨基酸:硒代半胱氨酸(Se-Cys)和吡咯赖氨酸(Pyrrolysine)。

氨基酸的性质

在离子形式的氨基酸分子中,氨基(—NH3+)可以起质子供体(donor)的作用,而羧基(—COO-)是质子的受体(acceptor),所以氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)是指氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。例如,甘氨酸净电荷为零时的pH(即甘氨酸的等电点)等于5. 97,这一数值等于甘氨酸的羧基和氨基的解离常数的负对数值(pK1和pK2)的算术平均值。

氨基酸的α-氨基和α-羧基活泼,易于和多种试剂反应。茚三酮与之反应生成特征性紫色化合物(与脯氨酸反应呈黄色)。利用这一特性,可进行氨基酸的定性或定量分析。

芳香族氨基酸(Phe、Tyr和Trp)的苯环侧链具有共轭双键系统,在近紫外光区有较强光吸收,其最大光吸收波长分别是257nm、275nm和278nm。故蛋白质具有紫外吸收能力,最大光吸收波长为280nm。利用这一特性,可测定蛋白质溶液的浓度。

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