cAMP依赖性蛋白激酶

cAMP依赖性蛋白激酶(cAMP-dependent protein kinase)在脊椎和非脊椎动物精子中早已证实。特别发现它在精子中的水平较其他组织高。精子的胞质小滴中该酶活性高。依赖cAMP蛋白激酶在大多数组织中主要以两种异构酶形式存在,即Ⅰ型和Ⅱ型。两种异构酶的主要物理差异取决于调节亚单位,Ⅰ型异构酶亚单位相对分子质量为49 000,Ⅱ型为55 000,尽管两个调节亚单位不同,而催化亚单位则完全相同。

使用特异性抗催化亚单位的单克隆抗体发现该酶分布在精子头部和尾部。

蛋白激酶抑制剂

在所有组织中存在一种对热稳定的相对分子质量小的抑制cAMP依赖性蛋白激酶的抑制物,可抑制cAMP依赖性蛋白激酶总活性的10%~20%。在睾丸中,精子发生之前的一个较短时间内该酶有较高活性,免疫组化定位观察,主要存在于精子尾部主段和轴丝的底部,头部没有发现。在精子中,该抑制物浓度低,仅能抑制cAMP依赖性蛋白激酶总活性的0.13%,因此该物质在精子中意义不大。

蛋白磷酸酶

与蛋白磷酸化作用相反,蛋白磷酸酶(proteinphosphatase)催化去磷酸酶活性主要反映在精子的头尾部,锰激活酶活性而锌和氟抑制其活性。他的相对分子质量大约在300 000以上,有一个的亚单位,有一个相对分子质量为35 000的寡聚体。

在精子功能的调节中,蛋白磷酸酶在蛋白磷酸化和去磷酸化方面可能起重要作用。

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