血小板的溶胶-凝胶区

血小板内侧有3种细丝状结构:微管、微丝和膜下细丝。这些物质构成了血小板的骨架与收缩系统,在血小板的变形、颗粒成分释放、伸展和血块收缩中起着重要的作用。

微管是一种非膜性管道结构,呈环形排列于血小板四周,有8~24层,每层直径25nm左右。构成微管的主要成分是微管蛋白,是由两种结构基本相同的单体(微管蛋白A和B)聚合而成的二聚体。

微丝是一种实心的细丝状结构,在静止状态下的血小板中一般看不到微丝。当血小板被激活时,细胞基质中出现大量微丝。微丝中主要含有肌动蛋白(actin)细丝,直径5nm左右,另外有少量短的肌球蛋白(肌凝蛋白,myosin)粗丝,两者比例为100:1。肌动蛋白是血小板中含量最丰富的蛋白质,占总蛋白量的15%~20%,分子量为42kDa。在血小板中存在着许多与肌动蛋白的聚合、交联成束或膜连接相关的蛋白质(下表)。

血小板的细胞骨架蛋白

血小板的细胞骨架蛋白

调节肌动蛋白聚合的蛋白质有外廓蛋白(profilin)、凝溶蛋白(gelsolin)和P235蛋白。帮助肌动蛋白交联成束的蛋白为肌动蛋白结合蛋白(ABP)。ABP在溶液中以二聚体形式存在。它能从肌动蛋白的终端促使聚合并交联成束,在未活化的血小板中ABP分布在整个细胞中,激活时集中在伪足部分,因此与伪足束状肌动蛋白微丝的形成有关。

血小板的踝蛋白(talin)、收缩蛋白(spectrin)与结合蛋白(vinculin)使肌动蛋白微丝与膜相连接。另外,α-辅肌动蛋白(α- actinin)也在肌动蛋白微丝与膜的连接中起桥梁作用,并能加强ABP的功能。血小板中肌球蛋白含量很少,只占总蛋白的1%~2%,由两条分子量为200kDa的重链与两对分子量20kDa与16kDa的轻链组成。重链大部分形成螺旋,构成肌动蛋白的杆部,其他部分与轻链构成肌动蛋白的头部。

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