答：红细胞膜蛋白主要由存在于脂质双分子层中的整合蛋白以及存在于膜内侧的细胞膜骨架蛋白构成。其中收缩蛋白α和β亚基先形成二聚体，两个二聚体相连形成四聚体，其尾端通过带4.1蛋白和肌动蛋白与另外的四聚体相连，构成膜骨架蛋白的水平结构。膜骨架蛋白通过锚蛋白固定于双层脂质中的整合蛋白（带3蛋白），锚蛋白一端结合于收缩蛋白的β链尾部的自身连接点，另一端与带3蛋白连接，带4.2蛋白加固上述连接；带4.1蛋白通过P55蛋白和血型糖蛋白C将膜骨架蛋白连接在膜上。红细胞膜骨架蛋白的横向连接为收缩蛋白-带4.1蛋白-肌动蛋白-收缩蛋白；膜骨架蛋白的垂直连接有两种，一种为收缩蛋白-锚蛋白-带3蛋白，另一种为收缩蛋白-带4.1蛋白-P55蛋白和血型糖蛋白C。红细胞的膜蛋白由不同的基因编码。
一、带3蛋白
是红细胞的主要跨膜蛋白，约占总膜蛋白的25%。它介导氯离子和碳酸氢根横跨磷脂双层的交换，在二氧化碳呼吸链中发挥重要作用。编码带3蛋白的基因为SLC4A1，位于人染色体17q21，基因全长19 777bp，含有20个外显子和19个内含子，编码911个氨基酸残基，相对分子量为101 792道尔顿。带3蛋白由两个独立的区域组成，C-端多肽编码阴离子转运跨膜结构域，位于胞质的N端结构域通过锚蛋白结合位点将膜蛋白细胞骨架锚定至细胞膜。
二、收缩蛋白
是红细胞膜骨架的主要成分，对于维持膜的形状和可变形性非常重要。它由2个独立的亚基构成，α亚基相对分子质量200 000；β亚基相对分子质量220 000，两个亚基由不同的基因编码。编码α收缩蛋白的基因为SPTA1（Spectrin Alpha，Erythrocytic 1），位于人染色体1q22-q23，基因全长76 219bp，含有52个外显子和51个内含子，编码2429个氨基酸残基。通过数据库和系统发育分析显示SPTA1基因为哺乳动物特有，它通过SPTAN1（spectrin alpha，non-erythrocytic 1）基因的重复形成，SPTA1不仅含有与收缩蛋白β链头-头相互作用的位点，其序列还能决定二聚体相互作用的强度。因此SPTA1适于四聚体快速形成和打开，从而有助于红细胞膜的变形。编码β收缩蛋白的基因为SPTB（spectrin beta，erythrocytic），位于人染色体 14q23-q24.1，基因全长 133 611bp，含有32个外显子和31个内含子，编码2137个氨基酸残基。两个亚基链为反平行排列，扭曲为麻花状，形成异二聚体。两个异二聚体头头连接形成200nm长的四聚体。收缩蛋白主要以四聚体的形式存在于红细胞膜中，通过与肌动蛋白和蛋白4.1连接形成二维网格结构。
三、锚蛋白
是一种比较大的细胞内连接蛋白。编码锚蛋白的基因为ANK1（ankyrin 1），基因位于人染色体8p11.2，基因全长243 543bp，含有42个外显子和41个内含子，编码1880个氨基酸残基。多数锚蛋白通常有三个结构域：氨基末端结构域有多个锚蛋白重复序列，含有同带3蛋白结合的位点；具有高度保守的收缩结合区的中心区域和最为保守的羧基末端调节结构域。锚蛋白一方面与收缩蛋白相连，另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域分相连，因此，锚蛋白借助带3蛋白将收缩蛋白连接到细胞质膜上，也就将骨架固定到质膜上。
四、带4.2蛋白
是一个ATP结合蛋白。编码带4.2蛋白的基因为EPB42，位于人染色体15q15-q21，基因全长119 637bp，含有13个外显子和12个内含子，编码691个氨基酸残基。带4.2蛋白可调节带3蛋白与锚蛋白的结合。它可能在红细胞形状和可变形性的调节中发挥作用。
因此，红细胞膜蛋白因种类不同，其表达亦受不同的基因控制。
