糖化血红蛋白(HbA1c)的简史及命名

1955年Kunkel等利用淀粉胶电泳技术在人Hb中意外地发现一种快泳成分。它出现在血红蛋白A (HbA)之前,但不能与HbA完全分开,当时称之为HbA3。1958年Allen等也发现上述的同样快泳带,命名为快速血红蛋白(fasting hemoglobin,FH),并用Arnberlite IRC50阳离子交换树脂对成人Hb进行层析,分离出A1和A2,将A1又进行重复层析,又分成A1a、A1b和A1c三部分。1961年Schneck等确定了电泳中各条带与层析中各个部分间的对应关系,证明层析中的HbA1a、HbA1b 及HbA1c就是电泳中所指的HbA3。在GHb发现仅7年后的1962年,Huiseman等便首次在临床上发现4例用D860治疗的糖尿病人的GHb比正常人增高2~3倍,并证明其增高与D860无关,而是与糖尿病本身变化有关。

1966年Holmquist等指出HbA3中的主要成分HbA1c的β链N端氨基酸的氨基并非以自由状态存在,而是以小分子六碳糖及Schiff碱的形式连接在β链的氨基端。1975年Bunn等首次成功的提出HbA1c的生物合成学说,为此后GHb的研究奠定了实验基础。同年Koenig等证实糖尿病人的HbA1c值与1个月前的空腹血糖值呈明显相关,从而提出HbA1c的升高是较长时期的高血糖症的结果。1976年Fluckiger等通过含酶与不含酶的HbA的共同温育结果,证明糖化反应过程无需酶的催化。至此对GHb的生物合成过程基本明确。1980年Yue指出“糖化”并不只是血红蛋白的独特反应,血浆蛋白也同样可以糖化,即糖化血浆蛋白及糖化白蛋白,这就为糖尿病的基础研究开创了新途径。

在以上研究过程中,由于所采用的分离Hb的方法、时间、研究者的不同,对于所发现的物质的命名也有所不同,往往同一种Hb有几种不同的名称,因而造成一些混乱。1984年NIH世界糖尿病资料组,为了强调糖类和蛋白质间呈非酶结合的特点,建议统一采用”glycated hemoglobin”一词,但至今未获得广泛采用。为了避免名称上的混淆,兹将同一物质名称不同者概括于下:

血红蛋白A、糖化血红蛋白的名称
HbAⅡ不等于BhA2

HbA1≠HbA1c,HbA1c是HbA1中的一个主要组分

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